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補因子（生化学）

補因子は、非あるタンパク質 の化学的化合物または金属イオンに必要とされる酵素としての活性触媒（触媒の速度増大させる物質である化学反応）。補因子は、生化学的変換を支援する「ヘルパー分子」と見なすことができます。これらが発生する速度は、酵素反応速度論と呼ばれる研究分野で特徴付けられます。補因子は通常、結合したままで機能を引き出すという点でリガンドとは異なります。

コハク酸脱水素酵素を含む複雑な示すいくつかの補因子、 フラビン、 鉄-硫黄センター、および ヘム。

補因子は、無機イオンと補酵素と呼ばれる複雑な有機分子の2つのタイプに分けることができます。[1]補酵素は主に、少量のビタミンやその他の有機必須栄養素に由来しています。（一部の科学者は「補因子」という用語の使用を無機物質に限定していることに注意してください。両方のタイプがここに含まれています。[2] [3]）

補酵素はさらに2つのタイプに分けられます。最初のものは「補欠分子族」と呼ばれ、しっかりとまたは共有結合でさえあり、タンパク質に恒久的に結合している補酵素で構成されています。[4] 2番目のタイプの補酵素は「補基質」と呼ばれ、タンパク質に一時的に結合します。共基質は、ある時点でタンパク質から放出され、後で再結合する可能性があります。補欠分子族と共基質はどちらも同じ機能を持っており、酵素とタンパク質の反応を促進します。補因子のない不活性な酵素はアポ酵素と呼ばれ、補因子のある完全な酵素はホロ酵素と呼ばれます。[5]（国際純正応用化学連合（IUPAC）は、「補欠分子族」を少し異なって定義していることに注意してください。つまり、緩く付着し、酵素反応に参加する低分子量の非タンパク質有機化合物です。化学基または電子の解離可能な担体;補欠分子族は、各酵素代謝回転で再生されるタンパク質内の緊密に結合した非ポリペプチドユニットとして定義されます。）

一部の酵素または酵素複合体は、いくつかの補因子を必要とします。たとえば、解糖系とクエン酸回路の接合部にある多酵素複合体ピルビン酸デヒドロゲナーゼ[6]には、5つの有機補因子と1つの金属イオンが必要です。緩く結合したチアミンピロリン酸（TPP）、共有結合したリポアミドとフラビンアデニンジヌクレオチド（FAD）、共基質ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（NAD +）と補酵素A（CoA）、および金属イオン（Mg 2+）。[7]

有機補因子は、多くの場合、ビタミンであるか、ビタミンから作られています。多くは、ATP、補酵素A、FAD、NAD +など、構造の一部としてヌクレオチド アデノシン一リン酸（AMP）を含んでいます。この共通の構造は、古代のRNAワールドにおけるリボザイムの一部としての共通の進化の起源を反映している可能性があります。分子のAMP部分は、酵素が補酵素を「つかみ」、異なる触媒中心間で切り替えることができる一種の「ハンドル」であると見なすことができることが示唆されています。[8]

分類

補因子は2つの主要なグループに分けることができます：フラビンやヘムなどの有機 補因子。そして無機補因子、金属イオンMg等、2+、Cuの+とMn 2+及び鉄-硫黄クラスター。

有機補因子は、補酵素と補欠分子族にさらに分けられることがあります。補酵素という用語は、特に酵素を指し、それ自体、タンパク質の機能特性を指します。一方、「補欠分子族」は、補欠分子族のタンパク質への結合の性質（タイトまたは共有結合）を強調するため、構造特性を指します。ソースが異なれば、補酵素、補因子、補欠分子族の定義もわずかに異なります。緊密に結合した有機分子を補酵素ではなく補欠分子族と見なす人もいれば、酵素活性に必要なすべての非タンパク質有機分子を補酵素として定義し、緊密に結合した有機分子を補欠分子族として分類する人もいます。これらの用語は、大まかに使用されることがよくあります。

Trends in Biochemistry Sciencesの1980年の手紙は、文献の混乱と、補欠分子族と補酵素族の間で行われた本質的に恣意的な区別に言及し、次のスキームを提案しました。ここで、補因子は、酵素活性に必要なタンパク質と基質以外の追加物質として定義され、補欠分子族は、単一の酵素分子に結合した触媒サイクル全体を経る物質として定義されました。しかし、著者は「補酵素」の単一の包括的な定義に到達することができず、この用語を文献での使用から除外することを提案しました。[9]

無機補因子

金属イオン

金属 イオンは一般的な補因子です。[10]これらの補因子の研究は、生物無機化学の分野に分類されます。では栄養、不可欠のリスト微量元素は、補因子としての役割を反映しています。人間の場合、このリストには通常、鉄、マグネシウム、マンガン、コバルト、銅、亜鉛、およびモリブデンが含まれます。[11]が、クロム欠乏が原因耐糖能異常を、補因子として金属を使用しないヒト酵素が同定されていません。[12] [13] ヨウ素も必須の微量元素ですが、この元素は酵素補因子としてではなく、甲状腺ホルモンの構造の一部として使用されます。[14] カルシウムは、人間の食事の成分として必要であり、一酸化窒素シンターゼ、プロテインホスファターゼ、アデニル酸キナーゼなどの多くの酵素の完全な活性に必要であるという点で、別の特殊なケースですが、カルシウムは活性化しますアロステリック調節のこれらの酵素は、しばしばカルモジュリンとの複合体でこれらの酵素に結合します。[15]したがって、カルシウムは細胞シグナル伝達分子であり、通常、カルシウムが調節する酵素の補因子とは見なされていません。[16]

他の生物のような酵素補因子、のような追加の金属を必要とするバナジウムにおけるニトロゲナーゼの窒素固定属の細菌アゾトバクター、[17] タングステンでアルデヒドフェレドキシンオキシドレダクターゼ熱性の始生代 ピロコッカス・フリオサス、[18] 、さらにはカドミウムでの炭酸脱水、海洋からの珪藻 タラシオシラのweissflogii。[19] [20]

多くの場合、補因子には無機成分と有機成分の両方が含まれています。例の1つの多様なセットは、鉄に配位したポルフィリン環からなるヘムタンパク質です。[21]

イオンこのイオンを含む酵素の例
キュプリックシトクロムオキシダーゼ
鉄または第二鉄カタラーゼ
チトクローム（ヘム経由）
ニトロゲナーゼ
ヒドロゲナーゼ
マグネシウムグルコース6-ホスファターゼ
ヘキソキナーゼ
DNAポリメラーゼ
マンガンアルギナーゼ
モリブデン硝酸レダクターゼ
ニトロゲナーゼ
ニッケルウレアーゼ
亜鉛アルコールデヒドロゲナーゼ
炭酸脱水酵素
DNAポリメラーゼ
簡単【のFe 2 S 2 4つのタンパク質のシステイン残基によって配位2個の鉄原子と2個の硫黄原子を含有する]クラスタ。

鉄硫黄クラスター

鉄硫黄クラスターは、システイニル残基によってタンパク質内に保持されている鉄原子と硫黄原子の複合体です。それらは、電子伝達、レドックスセンシング、および構造モジュールとして、構造的および機能的役割の両方を果たします。[22]

オーガニック

有機補因子は、酵素に緩くまたはしっかりと結合し、反応に直接関与することができる小さな有機分子（通常は1000 Da未満の分子量）です。[5] [23] [24] [25]後者の場合、酵素を変性させずに除去することが難しい場合、補欠分子族と呼ぶことができます。緩く結合した補因子としっかりと結合した補因子の間に明確な区分がないことを強調することが重要です。[5]実際、NAD +などの多くは、一部の酵素ではしっかりと結合している一方で、他の酵素では緩く結合している可能性があります。[5]別の例は、トランスケトラーゼまたはピルビン酸デカルボキシラーゼにしっかりと結合しているが、ピルビン酸デヒドロゲナーゼにはあまり強く結合していないチアミンピロリン酸（TPP）です。[26]他の補酵素、例えば、フラビンアデニンジヌクレオチド（FAD）、ビオチン、およびリポアミドは、しっかりと結合しています。[27]緊密に結合した補因子は、一般に、同じ反応サイクル中に再生されますが、緩く結合した補因子は、異なる酵素によって触媒される後続の反応で再生できます。後者の場合、補因子は基質または共基質と見なすこともできます。

ビタミンは、多くの有機補因子（例、ビタミンB 1、B 2、B 6、B 12、ナイアシン、葉酸）の前駆体として、または補酵素自体（例、ビタミンC）として機能します。しかし、ビタミンは体内で他の機能を持っています。[28]多くの有機補因子もまた含むヌクレオチドを、電子キャリアとして、NAD及びFADおよび補酵素A運び、アシル基。これらの補因子のほとんどは多種多様な種に見られ、いくつかはあらゆる形態の生命に普遍的です。この幅広い分布の例外は、この古細菌のグループに限定されているメタン生成菌で進化したユニークな補因子のグループです。[29]

ビタミンと誘導体

補因子ビタミン追加コンポーネント転送された化学グループ分布
チアミンピロリン酸[30]チアミン（B 1）ピロリン酸2炭素基、α開裂バクテリア、古細菌、真核生物
NAD +およびNADP + [31]ナイアシン（B 3）ADP電子バクテリア、古細菌、真核生物
ピリドキサールリン酸[32]ピリドキシン（B 6）無しアミノ基とカルボキシル基バクテリア、古細菌、真核生物
メチルコバラミン[33]ビタミンB 12メチル基アシル基バクテリア、古細菌、真核生物
コバラミン[5]コバラミン（B 12）無し水素、アルキル基バクテリア、古細菌、真核生物
ビオチン[34]ビオチン（H）無しCO 2バクテリア、古細菌、真核生物
コエンザイムA [35]パントテン酸（B 5）ADPアセチル基および他のアシル基バクテリア、古細菌、真核生物
テトラヒドロ葉酸[36]葉酸（B 9）グルタミン酸残基メチル、ホルミル、メチレンおよびホルミミノ基バクテリア、古細菌、真核生物
メナキノン[37]ビタミンK無しカルボニル基と電子バクテリア、古細菌、真核生物
アスコルビン酸[38]ビタミンC無し電子バクテリア、古細菌、真核生物
フラビンモノヌクレオチド[39]リボフラビン（B 2）無し電子バクテリア、古細菌、真核生物
フラビンアデニンジヌクレオチド[39]リボフラビン（B 2）ADP電子バクテリア、古細菌、真核生物
コエンザイムF420 [40]リボフラビン（B 2）アミノ酸電子メタン生成菌といくつかのバクテリア

非ビタミン

補因子転送された化学グループ分布
アデノシン三リン酸[41]リン酸塩グループバクテリア、古細菌、真核生物
S-アデノシルメチオニン[42]メチル基バクテリア、古細菌、真核生物
補酵素B [43]電子メタン生成菌
コエンザイムM [44] [45]メチル基メタン生成菌
コエンザイムQ [46]電子バクテリア、古細菌、真核生物
シチジン三リン酸[47]ジアシルグリセロールと脂質ヘッドグループバクテリア、古細菌、真核生物
グルタチオン[48] [49]電子一部の細菌とほとんどの真核生物
ヘム[50]電子バクテリア、古細菌、真核生物
リポアミド[5]電子、アシル基バクテリア、古細菌、真核生物
メタノフラン[51]ホルミル基メタン生成菌
モリブドプテリン[52] [53]酸素原子バクテリア、古細菌、真核生物
ヌクレオチド糖[54]単糖バクテリア、古細菌、真核生物
3'-ホスホアデノシン-5'-ホスホ硫酸[55]硫酸基バクテリア、古細菌、真核生物
ピロロキノリンキノン[56]電子バクテリア
テトラヒドロビオプテリン[57]酸素原子と電子バクテリア、古細菌、真核生物
テトラヒドロメタノプテリン[58]メチル基メタン生成菌

代謝中間体としての補因子

ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドの 酸化還元反応 。

代謝にはさまざまな化学反応が含まれますが、ほとんどの場合、官能基の移動を伴ういくつかの基本的なタイプの反応に分類されます。[59]この一般的な化学作用により、細胞は代謝中間体の小さなセットを使用して、異なる反応間で化学基を運ぶことができます。[60]これらのグループ移動中間体は、緩く結合した有機補因子であり、しばしば補酵素と呼ばれます。

グループ転送反応の各クラスは、それを生成する酵素のセットとそれを消費する酵素のセットの基質である特定の補因子によって実行されます。この例は、補因子としてニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（NAD +）を使用するデヒドロゲナーゼです。ここでは、何百もの別々のタイプの酵素がそれらの基質から電子を取り除き、 NAD +をNADHに還元します。この還元された補因子は、細胞内の基質を還元するために電子を必要とするレダクターゼの基質になります。[31]

したがって、これらの補因子は代謝の一部として継続的にリサイクルされます。一例として、人体のATPの総量は約0.1 モルです。このATPは常にADPに分解され、その後ATPに変換されます。したがって、いつでも、ATP + ADPの総量はかなり一定のままです。人間の細胞が使用するエネルギーは、毎日100から150モルのATPの加水分解を必要とします。これは約50から75kgです。典型的な状況では、人間は一日の間にATPの体重を使い果たします。[61]これは、各ATP分子が1日に1000〜1500回リサイクルされることを意味します。

進化

ATPやNADHなどの有機補因子は、すべての既知の生命体に存在し、代謝の中核部分を形成します。このような普遍的な保存は、これらの分子が生物の発達の非常に早い段階で進化したことを示しています。[62]したがって、現在の補因子のセットの少なくとも一部は、約40億年前に生きていた最後の普遍的な祖先に存在していた可能性があります。[63] [64]

有機補因子は、地球上の生命の歴史のさらに早い段階で存在していた可能性があります。[65]ヌクレオチドアデノシンは、メチル基、アシル基、ホスホリル基の転移などの多くの基本的な代謝反応や酸化還元反応を触媒する補因子に存在します。したがって、この遍在する化学的足場は、RNAワールドの名残であると提案されており、初期のリボザイムは、制限されたヌクレオチドおよび関連化合物のセットに結合するように進化しています。[66] [67]アデノシンベースの補因子は、元々異なる補因子に結合するように進化した既存のアデノシン結合ドメインの小さな変更を通じて、酵素とリボザイムが新しい補因子に結合することを可能にする交換可能なアダプターとして機能したと考えられています。[8]事前に進化した構造を新しい用途に適応させるこのプロセスは、脱出として知られています。

計算方法であるIPROは、最近、カンジダボイジニキシロースレダクターゼの補因子特異​​性をNADPHからNADHに実験的に切り替える突然変異を予測しました。[68]

歴史

発見された最初の有機補助因子がNADた+により同定し、アーサー・ハーデンとウィリアム・ヤング1906 [69]これら煮沸し、ろ過追加気づい酵母エキスが大幅に加速アルコール発酵unboiled酵母エキスです。彼らは、この効果の原因となる未確認の要因をコファーメントと呼びました。酵母エキスからの長く困難な精製により、この熱安定性因子は、ハンス・フォン・オイラー・チェルピンによってヌクレオチド糖リン酸として同定されました。[70]他の補因子は、ATPがカールローマン、によって1929年に単離されていると、初期の20世紀を通じて同定された[71]によって1945年に発見された補酵素Aフリッツ・アルベルト・リップマン。[72]

これらの分子の機能は最初は不思議でしたが、1936年にオットーハインリッヒウォーバーグは水素化物移動におけるNAD +の機能を特定しました。[73]この発見に続いて、1940年代初頭に、糖の酸化とATPの生成との関連を確立したHermanKalckarの研究が行われました。[74]これにより、1941年にフリッツアルベルトリップマンによって提案されたエネルギー伝達におけるATPの中心的な役割が確認された。[75]その後、1949年にモリスフリードキンとアルバートL.レーニンガーはNAD +がクエン酸などの代謝経路に関連していることを証明した。酸回路とATPの合成。[76]

タンパク質由来の補因子

多くの酵素では、補因子として機能する部分は、タンパク質配列の一部の翻訳後修飾によって形成されます。これは多くの場合、タンパク質機能のための金属イオンなどの外部結合因子の必要性に取って代わります。潜在的な修飾は、芳香族残基の酸化、残基間の結合、開裂または環形成である可能性があります。[77]これらの変化は、アミノ酸が通常新しい機能を獲得するという点で、リン酸化、メチル化、またはグリコシル化などの他の翻訳後タンパク質修飾とは異なります。これにより、タンパク質の機能が向上します。未修飾アミノ酸は通常、酸塩基反応に限定されており、レジデントの変更により、タンパク質に求電子部位またはフリーラジカルを安定化する能力を与えることができます。[77]補因子産生の例には、2つのトリプトファン側鎖に由来するトリプトファントリプトフィルキノン（TTQ）[78]およびAla-Ser-Glyモチーフに由来する4-メチリデン-イミダゾール-5-オン（MIO）が含まれます。[79]タンパク質由来の補因子の特性評価は、X線結晶学および質量分析を使用して実施されます。シーケンシングでは変更された部位を容易に特定できないため、構造データが必要です。

非酵素的補因子

この用語は、生物学の他の分野で使用され、タンパク質が機能するために活性化、阻害、または必要とされる非タンパク質（またはタンパク質）分子をより広く指します。たとえば、受容体タンパク質に結合して活性化するホルモンなどのリガンドは補因子または共活性化因子と呼ばれ、受容体タンパク質を阻害する分子はコリプレッサーと呼ばれます。そのような例の1つは、感覚ニューロンに頻繁に見られる受容体のGタンパク質共役型受容体ファミリーです。リガンドが受容体に結合するとGタンパク質が活性化され、Gタンパク質が酵素を活性化してエフェクターを活性化します。[80]混乱を避けるために、リガンド結合を介した活性化または抑制を有するそのようなタンパク質は、共調節因子と呼ばれることが示唆されている。[81]

も参照してください

  • 酵素触媒作用
  • 無機化学
  • 有機金属化学
  • 生物有機金属化学
  • 補因子工学

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参考文献

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外部リンク

  • 補因子講義（パワーポイントファイル）
  • 米国国立医学図書館のMedicalSubject Headings（MeSH）の酵素+補因子
  • CoFactorデータベース
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